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                    Klausurvorbereitung gem. "du kannst"-Liste
                    
                 
                    
        
        
            
    
        
                                    This is a draft cheat sheet. It is a work in progress and is not finished yet.
                    
        
                
        
            
                                
            
                
                                                | Der strukturelle Aufbau von Aminosäuren
                        
                                    
                        | Grundaufbau: Ein zentrales Kohlenstoffatom (C) mit vier Bindungen:§ Aminogruppe (-NH₂): Basischer Teil.
 § Carboxylgruppe (-COOH): Saurer Teil.
 § Wasserstoffatom (H).
 § Seitenkette (R): Variiert und bestimmt die Eigenschaften der Aminosäure.
 |  Strukturmerkmale von Enzymen
                        
                                    
                        | * Primärstruktur: Abfolge der Aminosäuren (Aminosäuresequenz).* Sekundärstruktur: α-Helix oder β-Faltblatt, stabilisiert durch Wasserstoffbrückenbindungen.
 * Tertiärstruktur: Dreidimensionale Anordnung, Stabilisierung durch verschiedene Bindungen (z. B. Disulfidbrücken).
 * Quartärstruktur: Zusammenlagerung mehrerer Polypeptidketten (z. B. Hämoglobin).
 * Aktives Zentrum: Bindungsstelle, die Substrate spezifisch erkennt und umsetzt.
 |  Michaelis-Menten-Kinetik und Konstante (Km)
                        
                            • v: Geschwindigkeit der Reaktion.• vmax: Maximalgeschwindigkeit (wenn alle Enzyme mit Substrat gesättigt sind).
 • Km: Michaelis-Konstante: die Substratkonzentration, bei der die Hälfte der Maximalgeschwindigkeit erreicht wird.
 Km: Fortsetzung
                        
                                    
                        | Bedeutung von Km• Km gibt die Affinität des Enzyms zu seinem Substrat an.
 • Niedriger Km: Hohe Affinität (Enzym bindet Substrat sehr effizient)
 • Hoher Km: Niedrige Affinität (Substrat wird weniger effizient gebunden).
 
 Warum wichtig?
 • Km hilft, Enzyme zu charakterisieren und zu vergleichen.
 • Erklärt, wie effizient ein Enzym arbeitet und wie es auf Änderungen der Substratkonzentration reagiert.
 |  |  | Buchstaben S + E → ES → E + P
                        
                                    
                        | Bedeutung:○ S = Substrat (der Stoff, der umgesetzt wird).
 ○ E = Enzym (der Biokatalysator, der die Reaktion beschleunigt).
 ○ ES = Enzym-Substrat-Komplex (Übergangszustand, in dem das Substrat an das Enzym bindet).
 ○ P = Produkt (das Ergebnis der Reaktion).
 
 Vorgang:
 1. Substrat bindet an das aktive Zentrum des Enzyms (Schlüssel-Schloss-Prinzip).
 2. Reaktion findet statt, Substrat wird umgewandelt.
 3. Enzym wird unverändert freigesetzt und kann erneut wirken.
 |  Schlüssel-Schloss-Prinzip
                        
                                    
                        | Definition+ Enzym und Substrat passen zueinander wie ein Schlüssel in ein Schloss.
 + Nur das richtige Substrat kann an das aktive Zentrum binden.
 
 Verbindung zu Strukturmerkmalen
 + Die Tertiärstruktur des Enzyms bestimmt die Form des aktiven Zentrums.
 + Veränderungen der Struktur (z. B. durch Mutation) können das Prinzip stören.
 |  Wirkungsspezifität
                        
                                    
                        | Definition○ Enzyme katalysieren nur eine ganz bestimmte chemische Reaktion.
 ○ Beispiel: Das Enzym Amylase spaltet nur Stärke, aber keine Proteine.
 
 Grund
 ○ Die spezifische Wechselwirkung zwischen Enzym und Substrat.
 |  Substratspezifität
                        
                                    
                        | Definition○ Ein Enzym setzt nur ein spezifisches Substrat um.
 ○ Beispiel: Das Enzym Laktase baut nur Laktose (Milchzucker) ab, nicht jedoch Maltose.
 
 Bezug zur Struktur
 ○ Die Struktur des aktiven Zentrums bestimmt, welches Substrat binden kann.
 |  Einflussfaktoren auf die Enzymtätigkeit
                        
                                    
                        | Temperatur:○ Optimale Temperatur: Enzyme arbeiten am besten bei einer bestimmten Temperatur (z. B. 37 °C beim Menschen).
 ○ Zu hohe Temperatur: Denaturierung (Zerstörung der Tertiärstruktur).
 
 pH-Wert:
 ○ Jedes Enzym hat einen optimalen pH-Wert (z. B. Pepsin: pH 2, Trypsin: pH 8).
 ○ Abweichungen führen zur Veränderung der Ladung im aktiven Zentrum und vermindern die Aktivität.
 
 Substratkonzentration:
 ○ Mit steigender Konzentration nimmt die Enzymaktivität zu, bis ein Sättigungsniveau erreicht ist (alle Enzyme sind ausgelastet).
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