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Cheatography

EF2425 Biologie NRW Enzyme Cheat Sheet (DRAFT) by

Klausurvorbereitung gem. "du kannst"-Liste

This is a draft cheat sheet. It is a work in progress and is not finished yet.

Der strukt­urelle Aufbau von Aminos­äuren

Grunda­ufbau: Ein zentrales Kohlen­sto­ffatom (C) mit vier Bindungen:
§ Aminog­ruppe (-NH₂): Basischer Teil.
§ Carbox­ylg­ruppe (-COOH): Saurer Teil.
§ Wasser­sto­ffatom (H).
§ Seiten­kette (R): Variiert und bestimmt die Eigens­chaften der Aminos­äure.

Strukt­urm­erkmale von Enzymen

* Primär­str­uktur: Abfolge der Aminos­äuren (Amino­säu­res­equ­enz).
* Sekund­ärs­tru­ktur: α-Helix oder β-Falt­blatt, stabil­isiert durch Wasser­sto­ffb­rüc­ken­bin­dungen.
* Tertiä­rst­ruktur: Dreidi­men­sionale Anordnung, Stabil­isi­erung durch versch­iedene Bindungen (z. B. Disulf­idb­rüc­ken).
* Quartä­rst­ruktur: Zusamm­enl­agerung mehrerer Polype­pti­dketten (z. B. Hämogl­obin).
* Aktives Zentrum: Bindun­gss­telle, die Substrate spezifisch erkennt und umsetzt.

Michae­lis­-Me­nte­n-K­inetik und Konstante (Km)

• v: Geschw­ind­igkeit der Reaktion.
• vmax​: Maxima­lge­sch­win­digkeit (wenn alle Enzyme mit Substrat gesättigt sind).
• Km​: Michae­lis­-Ko­nst­ante: die Substr­atk­onz­ent­ration, bei der die Hälfte der Maxima­lge­sch­win­digkeit erreicht wird.

Km: Fortse­tzung

Bedeutung von Km
• Km​ gibt die Affinität des Enzyms zu seinem Substrat an.
• Niedriger Km​: Hohe Affinität (Enzym bindet Substrat sehr effizient)
• Hoher Km​: Niedrige Affinität (Substrat wird weniger effizient gebunden).

Warum wichtig?
• Km​ hilft, Enzyme zu charak­ter­isieren und zu vergle­ichen.
• Erklärt, wie effizient ein Enzym arbeitet und wie es auf Änderungen der Substr­atk­onz­ent­ration reagiert.
 

Buchstaben S + E → ES → E + P

Bedeutung:
○ S = Substrat (der Stoff, der umgesetzt wird).
○ E = Enzym (der Biokat­aly­sator, der die Reaktion beschl­eun­igt).
○ ES = Enzym-­Sub­str­at-­Komplex (Überg­ang­szu­stand, in dem das Substrat an das Enzym bindet).
○ P = Produkt (das Ergebnis der Reaktion).

Vorgang:
1. Substrat bindet an das aktive Zentrum des Enzyms (Schlü­sse­l-S­chl­oss­-Pr­inzip).
2. Reaktion findet statt, Substrat wird umgewa­ndelt.
3. Enzym wird unverä­ndert freige­setzt und kann erneut wirken.

Schlüs­sel­-Sc­hlo­ss-­Prinzip

Definition
+ Enzym und Substrat passen zueinander wie ein Schlüssel in ein Schloss.
+ Nur das richtige Substrat kann an das aktive Zentrum binden.

Verbindung zu Strukt­urm­erk­malen
+ Die Tertiä­rst­ruktur des Enzyms bestimmt die Form des aktiven Zentrums.
+ Veränd­erungen der Struktur (z. B. durch Mutation) können das Prinzip stören.

Wirkun­gss­pez­ifität

Definition
○ Enzyme kataly­sieren nur eine ganz bestimmte chemische Reaktion.
○ Beispiel: Das Enzym Amylase spaltet nur Stärke, aber keine Proteine.

Grund
○ Die spezif­ische Wechse­lwi­rkung zwischen Enzym und Substrat.

Substr­ats­pez­ifität

Definition
○ Ein Enzym setzt nur ein spezif­isches Substrat um.
○ Beispiel: Das Enzym Laktase baut nur Laktose (Milch­zucker) ab, nicht jedoch Maltose.

Bezug zur Struktur
○ Die Struktur des aktiven Zentrums bestimmt, welches Substrat binden kann.

Einflu­ssf­aktoren auf die Enzymt­äti­gkeit

Temper­atur:
○ Optimale Temper­atur: Enzyme arbeiten am besten bei einer bestimmten Temperatur (z. B. 37 °C beim Menschen).
○ Zu hohe Temper­atur: Denatu­rierung (Zerst­örung der Tertiä­rst­ruk­tur).

pH-Wert:
○ Jedes Enzym hat einen optimalen pH-Wert (z. B. Pepsin: pH 2, Trypsin: pH 8).
○ Abweic­hungen führen zur Veränd­erung der Ladung im aktiven Zentrum und vermindern die Aktivität.

Substr­atk­onz­ent­ration:
○ Mit steigender Konzen­tration nimmt die Enzyma­kti­vität zu, bis ein Sättig­ung­sniveau erreicht ist (alle Enzyme sind ausgel­astet).