Cheatography
https://cheatography.com
Klausurvorbereitung gem. "du kannst"-Liste
This is a draft cheat sheet. It is a work in progress and is not finished yet.
Der strukturelle Aufbau von Aminosäuren
Grundaufbau: Ein zentrales Kohlenstoffatom (C) mit vier Bindungen:
§ Aminogruppe (-NH₂): Basischer Teil.
§ Carboxylgruppe (-COOH): Saurer Teil.
§ Wasserstoffatom (H).
§ Seitenkette (R): Variiert und bestimmt die Eigenschaften der Aminosäure. |
Strukturmerkmale von Enzymen
* Primärstruktur: Abfolge der Aminosäuren (Aminosäuresequenz).
* Sekundärstruktur: α-Helix oder β-Faltblatt, stabilisiert durch Wasserstoffbrückenbindungen.
* Tertiärstruktur: Dreidimensionale Anordnung, Stabilisierung durch verschiedene Bindungen (z. B. Disulfidbrücken).
* Quartärstruktur: Zusammenlagerung mehrerer Polypeptidketten (z. B. Hämoglobin).
* Aktives Zentrum: Bindungsstelle, die Substrate spezifisch erkennt und umsetzt. |
Michaelis-Menten-Kinetik und Konstante (Km)
• v: Geschwindigkeit der Reaktion.
• vmax: Maximalgeschwindigkeit (wenn alle Enzyme mit Substrat gesättigt sind).
• Km: Michaelis-Konstante: die Substratkonzentration, bei der die Hälfte der Maximalgeschwindigkeit erreicht wird.
Km: Fortsetzung
Bedeutung von Km
• Km gibt die Affinität des Enzyms zu seinem Substrat an.
• Niedriger Km: Hohe Affinität (Enzym bindet Substrat sehr effizient)
• Hoher Km: Niedrige Affinität (Substrat wird weniger effizient gebunden).
Warum wichtig?
• Km hilft, Enzyme zu charakterisieren und zu vergleichen.
• Erklärt, wie effizient ein Enzym arbeitet und wie es auf Änderungen der Substratkonzentration reagiert. |
|
|
Buchstaben S + E → ES → E + P
Bedeutung:
○ S = Substrat (der Stoff, der umgesetzt wird).
○ E = Enzym (der Biokatalysator, der die Reaktion beschleunigt).
○ ES = Enzym-Substrat-Komplex (Übergangszustand, in dem das Substrat an das Enzym bindet).
○ P = Produkt (das Ergebnis der Reaktion).
Vorgang:
1. Substrat bindet an das aktive Zentrum des Enzyms (Schlüssel-Schloss-Prinzip).
2. Reaktion findet statt, Substrat wird umgewandelt.
3. Enzym wird unverändert freigesetzt und kann erneut wirken. |
Schlüssel-Schloss-Prinzip
Definition
+ Enzym und Substrat passen zueinander wie ein Schlüssel in ein Schloss.
+ Nur das richtige Substrat kann an das aktive Zentrum binden.
Verbindung zu Strukturmerkmalen
+ Die Tertiärstruktur des Enzyms bestimmt die Form des aktiven Zentrums.
+ Veränderungen der Struktur (z. B. durch Mutation) können das Prinzip stören. |
Wirkungsspezifität
Definition
○ Enzyme katalysieren nur eine ganz bestimmte chemische Reaktion.
○ Beispiel: Das Enzym Amylase spaltet nur Stärke, aber keine Proteine.
Grund
○ Die spezifische Wechselwirkung zwischen Enzym und Substrat. |
Substratspezifität
Definition
○ Ein Enzym setzt nur ein spezifisches Substrat um.
○ Beispiel: Das Enzym Laktase baut nur Laktose (Milchzucker) ab, nicht jedoch Maltose.
Bezug zur Struktur
○ Die Struktur des aktiven Zentrums bestimmt, welches Substrat binden kann. |
Einflussfaktoren auf die Enzymtätigkeit
Temperatur:
○ Optimale Temperatur: Enzyme arbeiten am besten bei einer bestimmten Temperatur (z. B. 37 °C beim Menschen).
○ Zu hohe Temperatur: Denaturierung (Zerstörung der Tertiärstruktur).
pH-Wert:
○ Jedes Enzym hat einen optimalen pH-Wert (z. B. Pepsin: pH 2, Trypsin: pH 8).
○ Abweichungen führen zur Veränderung der Ladung im aktiven Zentrum und vermindern die Aktivität.
Substratkonzentration:
○ Mit steigender Konzentration nimmt die Enzymaktivität zu, bis ein Sättigungsniveau erreicht ist (alle Enzyme sind ausgelastet). |
|