Intro
Proteos - griego: primero o principal |
compuestos por AA y C, H, O, N y algunas veces azufre, P, Mg, Fe y cobre |
Constituyen el 50% e incluso mas del peso seco de la cell (15% del peso total) |
Molecula mas abundante despues del agua a nivel cell |
- el agua es un compuesto inorganico
Modificaciones post traduccionales
Glicosilacion: union de carbs a las proteinas que el ayuno a plegarse correctamente uniéndose a la cadena R |
Hidroxilación: grupo R |
Prenilacion: se le agregan grasas a las proteinas |
Recorte: la proteína recién sintetizada corta una parte de la proteína en el extremo N, C o en el interior de la molecula como en el caso de la insulina |
Metilacion: adición del grupo (funcional) metilo a la proteina a residuos de lisina |
Fosforilacion: añadicion de un grupo (funcional) P a residuos de S, treonina o Y |
Acetilación: añadicion de grupo acetilo al extremo N o a residuos de lisina |
Adcion de moléculas pequeñas hasta acá |
Ubiquitinacion: ocurre en proteinas con defectos mediante el down regulation que las marca para su destruccion para que pase por el proteosoma, uniendo una ubiquitina a residuos de lisisna con mínimo siete residuos de ubiquitina; es un proceso largo y complejo; residuos de lisina |
SUMOilacion: proteínas semejantes a ubiquitina y las marca para cumplir diversas funciones en organelos donde funciona |
Adición de peptides hasta aca |
Bacterias - no hay organelos |
- tienen regiones separadas |
- necesitan ciertas condiciones específicas a nivel de la pared por la conformación del espacio periplasmico |
Metilacion: por fuera de la celula |
Fosforilacion, acetilacion, puentes de S: ocurren a nivel de citosol |
Glicosilacion: parte extracelular de la bacteria |
Proteolisis: secretan proteinas que hace eel proceso de proteolisis afuera y cuando el alimento se degrada, ellas lo absorben |
Puentes de sulfuro: son hidrofobas y son enlaces covalentes |
Definiciones
Proteolisis: ruptura y agrupación de proteinas
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Composicion
Esqueleto de AA el cual contiene: |
- Zwitterion (uno de los mejores moleculas de carga neutra) |
- dipeptido: union de 2 AA |
Zwitterion
- el grupo carboxilo puede perder un ion para cargarse negativamente |
- el grupo amino puede aceptar un H para cargarse positivamente |
Transporte - del RE adonde?
Las proteinas intinseacas celulares no tienen SRP |
- La SRP marca a proteinas parte de organelos, si va a ser de membrana o de exportación mientras se sintetiza |
- SRP es partícula reconocedor a de la peptidoglicano señal y es una ribonucleoproteina citosolica que se une a a peptidoglicano señal de la cadena proteica |
- las de secreción no se incluyen |
- ocurre a nivel del RER (membrana) |
Complejo SRP: archeobacerias, pro y eucariotas |
- Eu: p72, 68,54,19,14,09 y ARN 7S; 300 ribonucleotidos |
Aminoacids - datos
- monomeros que conforman a las proteinas |
estructura fundamental: |
A un H: C central (alfa), grupo amino (NH2), grupo carboxilo (COOH) y el grupo R que le da sus caracteristicas y propiedades al aa; grupo carboxilo acidico y un grupo amino |
- los aa se descomponen antes de fundirse |
- existen solidamente en estado de zwitteriones (no tienen carga pero tienen partes negativas y positivas |
- tienen enlaces ionicos mas fuertes que los puentes de H, por lo cual toma mucho tiempo romperlos |
- los cuatro grupos unidos al mismo C (excepto en glicina) son quirales (estereoisomeros) y solo uno de los enantiomeros funciona de manera adecuada con nuestros sistemas y trabajan de manera apropiada con las enzimas |
En agua: los enlaces ionicos son intercambiados por enlaces entre los zwitterions y el agua. pero su solubilidad depende de los grupos R |
- Sin enlaces fuertes entre aminos y solvente, no habria suficiente energia para arrancar a los iones.
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Clasificacion
Carga positiva: K, R y H |
Carga negativa: Aspartato (D) y Glutamato (E) |
- Polares aromaticos (hidrofobos y no polares): F, Y, W |
- Polares: P, B, Z o Q, T, C y S |
- No polares: L, V, I, M, A, G |
Nopolares y Polares (aa)
- hidrofobicos |
- hidrofilicos |
- contribuyen a la estabilidad de la proteina y se esconden en el centro de la molecula del ADN |
- forman puentes de H con el agua y otros grupos funcionales |
- comunes en secuencias de aa que forman parte de regiones transmembranas en proteinas que atraviesan membranas celulares |
- interactuan con moleculas de carga opuesta como iones y grupos funcionales opuestos a ellas |
- se pegan a estructuras en agua, solidificandose aun mas |
- solubles en agua |
Propiedades aa
Punto de fusion: 200-300°C |
Estado: solidos cristalinos |
Polaridad alta interaccion con otras moleculas |
Solubilidad solubles en agua e insolubles en hidrocarburos |
Capacidad optica: la exhiben debido a el C asimetrico alfa: la conformacion S es la mas comun y la D es la menos comun. Dos formas estereoisomericas (enantiomeros) |
COmportamiento acido-base: se pueden comportar como cualquiera dependiendo del pH del medio |
- La capacidad de desviar el plano de polarizacion de la luz en solucion se refiere a la actividad optica del aa.
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